日前，意大利某实验室公布了全球首张关于新冠病毒变异毒株奥密克戎（Omicron）的图片。图片显示，奥密克戎毒株拥有更多的刺突蛋白突变。部分专家认为，这意味着奥密克戎的传染性或会增强，导致人体感染病毒的风险增加。什么是病毒的刺突蛋白？突变以后怎么会变得这么厉害呢？

　　病毒如何入侵细胞

　　许多细菌或真菌病原体可以在没有宿主细胞感染的情况下自行生存，但是病毒不能，病毒必须寄生在其他生物的细胞内，然后利用细胞自身的生化机制来增殖新的病毒，并传播给其他细胞或个人。

　　病毒进入细胞并发生增殖通常分为五个步骤：第一步，遇到细胞并牢牢吸附在上面；第二步，入侵细胞并注入核酸，释放自己的遗传基因霸占细胞；第三步，挟持细胞停止自身的工作，改为病毒合成核酸和蛋白质；第四步，不断进行病毒装配；第五步，释放装配好的病毒感染其他健康细胞。

　　细胞当然也会想办法来抵御病毒的入侵。细胞抵御入侵者的主要防御措施之一是它的外层。细胞包层由脂肪层组成，脂肪层含有构成细胞的酶、蛋白质和DNA。由于脂肪的生物化学性质，外表面带着高度的负电荷和排斥性。病毒必须穿过这个屏障才能进入细胞。

　　而病毒用以打开细胞屏障的“钥匙”，就是刺突蛋白。

　　刺突蛋白是什么

　　刺突蛋白（spike protein），是一种约定俗成的说法，学名称作棘突蛋白或S蛋白。

　　所谓刺突，即病毒包膜的糖蛋白。有些病毒除了具有包膜外，还有包膜突起，这些包膜突起形成了位于冠状病毒最外层、像一个个突起“皇冠”的刺突蛋白。刺突蛋白由1000多个氨基酸的线性链组成，整齐地折叠成一个结构，该结构中镶嵌有多个糖分子，因此刺突蛋白又称刺突糖蛋白。刺突蛋白的功能各不相同。有的是病毒粒子的吸附蛋白，与病毒的吸附有关；有的是病毒的融合蛋白，它可以促进病毒包膜与细胞膜融合，与病毒的侵入有关。

　　当刺突蛋白与人类宿主细胞受体，也就是血管紧张素转换酶2（ACE2）相互作用时，病毒感染就发生了。刺突蛋白会与ACE2受体结合，然后急剧改变形状，自身折叠，从而进入内部。当病毒被内吞到细胞后，实际上还在一个膜泡里，此时病毒就会再利用刺突蛋白将其自身的包膜接合到细胞的膜上，使病毒包膜直接与细胞膜融合，从而打开屏障，接管细胞。

　　刺突蛋白的突变

　　为了更好地与受体结合，突破细胞屏障，病毒的刺突蛋白有时不止一种。例如埃博拉病毒有1种，流感病毒有2种，单纯疱疹病毒有5种。实在不行，刺突蛋白还能进行氨基酸突变。

　　2020年10月在印度发现的德尔塔变异毒株，其刺突蛋白总共包含15处突变，世界卫生组织在2021年5月将其列为“需要关注的变异株”。而日前同样被世卫组织列为“需要关注的变异株”的奥密克戎变异毒株，比德尔塔毒株的突变更多。初步研究发现，目前该变异毒株携带的突变至少有32处。

　　刺突蛋白的大量突变，意味着病毒突破细胞屏障的“钥匙”更万能。例如在奥密克戎刺突蛋白的多处突变中，N501Y、K417N，以及T478K（德尔塔病毒上出现过）等“老突变”都曾使变异毒株获得了更强传播能力。而另一部分“新突变”，则可能影响抗体对刺突蛋白的识别。这也是科学家猜测奥密克戎可能更具传染性的原因。当然，目前还有很多点位的突变不为人们所熟知，是否会对病毒传播能力造成显著影响，需要进一步的研究。（本报综合）